http://www.bm.wbbib.uj.edu.pl/

prof dr hab.  Artur Osyczka
stanowisko: profesor z tytułem honorowym profesora zwyczajnego
pokój: A027 (4.01.26),  telefon: 12 664 63 48, e-mail: artur.osyczka@uj.edu.pl

dr hab. Marcin Sarewicz, adiunkt
pokój: A025 (4.01.24), telefon: 12 664 65 22, e-mail: marcin.sarewicz@uj.edu.pl

dr Łukasz Bujnowicz, adiunkt
pokój: A026 (4.01.25), telefon: 12 664 65 90, e-mail: lukasz.bujnowicz@uj.edu.pl

dr Małgorzata Dutka, adiunkt
pokój: C042 (2.01.31), telefon: 12 664 65 91, e-mail: malgorzata.dutka@uj.edu.pl

dr Robert Ekiert, adiunkt
pokój:A026 (4.01.23), telefon: 12 664 65 42, e-mail: robert.ekiert@uj.edu.pl

dr Patryk Kuleta, adiunkt
pokój: A026 (4.01.25), telefon: 12 664 65 90, e-mail: patryk.kuleta@uj.edu.pl

dr Anna Wójcik-Augustyn, adiunkt
pokój: A026 (4.01.25), telefon: 12 664 65 90, e-mail: anna.m.wojcik@uj.edu.pl

dr Rafał Pietras, asystent
pokój: A024 (4.01.23), telefon: 12 664 65 42, e-mail: e-mail: rafal.pietras@uj.edu.pl

mgr inż. Jerzy Kozioł, st. specj. naukowo-techniczny
pokój: A023 (4.01.23), telefon: 12 664 65 18, e-mail: jerzy.koziol@uj.edu.pl

mgr Katarzyna Szkaradek-Tokarz, pracownik inżynieryjno-techniczny
pokój: A023 (4.01.22), telefon: 12 664 66 18, e-mail: katarzyna.szkaradek@uj.edu.pl

mgr Katarzyna Lorencik, pokój: A022 (4.01.21)

mgr Bohun Mielecki, pokój: A022 (4.01.21)

mgr Jakub Pagacz, pokój: A022 (4.01.21)

mgr Mateusz Szwalec, pokój: A024 (4.01.23), telefon: 12 664 65 42

prof. dr hab. Wojciech Froncisz, profesor emerytowany
pokój: B023 (3.01.30), telefon: 12 664 64 45, e-mail: wojciech.froncisz@uj.edu.pl

dr hab. Ryszard J. Gurbiel
pokój: B003 (3.01.42), telefon: 12 664 65 13, e-mail: ryszard.gurbiel@uj.edu.pl

• Molekularne podstawy działania biologicznych układów przekształcających energię (bioenergetycznych) w tym: mitochondrialnego łańcucha oddechowego, łańcucha fotosyntetycznego roślin wyższych, układów bioenergetycznych komórek bakteryjnych
• Mechanizm reakcji katalitycznych, obejmujących transport elektronów i protonów, w białkach redoks 
• Mechanizm powstawania i neutralizacji wolnych rodników 
• Molekularna architektura i właściwości fizyko-chemiczne metalobiałek i katalitycznych centr redoksowych
• Dynamika oddziaływań białko-białko
• Molekularne efekty adaptacyjnych i chorobotwórczych mutacji mitochondrialnych 

• Rozwój technik (w płaszczyźnie sprzętowej i oprogramowania) spektroskopii optycznej i elektronowego rezonansu paramagnetycznego (EPR) do badania struktury i dynamiki układów biologicznych

Techniki

• spektroskopia optyczna (w tym czasowo-rozdzielcza)
• spektroskopia EPR (w tym fala ciągła i techniki impulsowe)
• inżynieria genetyczna i białkowa
• obliczenia kwantowo-mechaniczne 
• symulacje dynamiki molekularnej (ab initio i klasyczna) 

Najważniejsza aparatura

• Spektrometr EPR Bruker Elexsys E-580-10/12 z przystawką temperaturową, pracujący w paśmie X (9,5 GHz) i paśmie Q (35 GHz) w trybie fali ciągłej i w trybie impulsowym z wykorzystaniem transformacji fourierowskiej; przystawka temperaturowa umożliwia pomiary w szerokim zakresie temperatur (od kliku do kilkuset kelwinów) z możliwością stosowania techniki szybkiego zamrażania (ang. freeze-quench)
• Zaprojektowane i wykonane w Zakładzie spektrometry EPR pracujące w pasmach L (1,1 GHz) i X umożliwiające pomiary metodą fali ciągłej i quasi-impulsową metodą Saturation Recovery
• Dwufalowy spektrofotometr czasowo-rozdzielczy
• Spektrofluorymetr luminescencyjny Perkin Elmer model LS55 z możliwością pomiarów fosforescencji i chemiluminescencji
• Spektrofotometr BioLogic z możliwością pomiarów techniką zatrzymanego przepływu (ang. stopped-flow), spektrofotometr BioLogic typu „diode array”
• Spektrofotometry UV/VIS Shimadzu, Analytik-Jena, Hitachi, DeNovix
• Pracownia biochemiczna i inżynierii genetycznej wyposażona całościowo w aparaturę niezbędną do hodowli bakterii, izolacji błon i białek, ukierunkowanej mutagenezy, analiz układów rekonstytuowanych 

1. Artur Osyczka i Marcin Sarewicz: Poszukiwanie molekularnych czynników odpowiedzialnych za regulację przepływu elektronów w układach fotosyntetycznych na poziomie cytochromu b6f z użyciem metod spektroskopii optycznej oraz rezonansu paramagnetycznego. (2018–2022), TEAM, Fundacja na rzecz Nauki Polskiej (FNP).
2. Artur Osyczka: Molekularne podstawy regulacji przepływu elektronów między błonową pulą ubichinolu a pozabłonową pulą cytochromu c. Czy mitochondrialny kompleks III podlega przejściu między stanem „szybkim" a „wolnym". (2016–2022), MAESTRO 7, Narodowe Centrum Nauki (NCN).
3. Artur Osyczka: Consequences of faulty electron transfer induced by asymmetric cytochrome bc1 for mitochondrial respiratory disease and aging. (2011–2016), The Wellcome Trust International Senior Research Fellowship.
4. Artur Osyczka: Reversible energy coupling in ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase: engineering of cofactor chains for radical and short circuit suppression, molecular basis of adaptation and disease. (2006–2012), The Wellcome Trust International Senior Research Fellowship.

1. Kuleta P., Lasham J., Sarewicz M., Ekiert I., Sharma V., Ekiert R., Osyczka A., (2021) Hydrogen bonding rearrangement by a mitochondrial disease mutation in cytochrome bc1 perturbs heme bH redox potential and spin state. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 118, e2026169118.
2. Sarewicz M., Pintscher S., Pietras R., Borek A., Bujnowicz Ł., Hanke G., Cramer W. A., Finazzi G., Osyczka A., (2021). Catalytic reactions and energy conservation in the cytochrome bc1 and b6f complexes of energy-transducing membranes, Chemical Reviews 121: 2020-2108.
3. Pintscher, S., Wójcik-Augustyn, A., Sarewicz, M., Osyczka, A. (2020). Charge polarization imposed by the binding site facilitates enzymatic redox reactions of quinone. BBA-Bioenergetics 1861: 148216.
4. Purhonen J, Grigorjev V, Ekiert R, Aho N, Rajendran J, Pietras R, Truvé K, Wikström M, Sharma V, Osyczka A, Fellman V, Kallijärvi J. (2020). A spontaneous mitonuclear epistasis converging on Rieske Fe-S protein exacerbates complex III deficiency in mice. Nature Communications  11: 322.
5. Sarewicz, M., Bujnowicz, Ł., Bhaduri, S., Singh, S.K., Cramer, W.A., Osyczka, A. (2017) Metastable radical state, nonreactive with oxygen, is inherent to catalysis by respiratory and photosynthetic cytochromes bc1/b6f. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 114, 1323-1328.
6. Pintscher, S., Kuleta, P., Cieluch, E., Borek, A., Sarewicz, M., Osyczka, A. (2016) Tuning of hemes b equilibrium redox potential is not required for cross-membrane electron transfer. J. Biol. Chem. 291, 6872-6881.
7. Borek, A., Kuleta, P., Ekiert, R., Pietras, R., Sarewicz, M., Osyczka, A. (2015) Mitochondrial disease-related mutation G167P in cytochrome b of Rhodobacter capsulatus cytochrome bc1 (S151P in human) affects the equilibrium distribution of [2Fe-2S] cluster and generation of superoxide. J. Biol. Chem. 290, 23781-23792.
8. Sarewicz, M., Osyczka, A. (2015) Electronic connection between the quinone and cytochrome c redox pools and its role in regulation of mitochondrial electron transport and redox signaling. Physiol. Rev. 95, 219-243.
9. Sarewicz, M., Borek, A., Cieluch, E., Świerczek, M., Osyczka A. (2010) Discrimination between to possible reaction sequences that create potential risk of generation of deleterious radicals by cytochrome bc1: implications for the mechanism of superoxide production. BBA-Bioenergetics, 1797, 1820-1827.
10. Świerczek, M., Cieluch, E., Sarewicz, M., Borek, A., Moser, C.C., Dutton, P. L., Osyczka, A. (2010). An electronic bus bar lies in the core of cytochrome bc1. Science, 329, 451-454.
11. Sarewicz, M., Borek, A., Daldal, F., Froncisz, W., Osyczka, A. (2008) Demonstration of short-lived complexes of cytochrome c with cytochrome bc1 by EPR spectroscopy, J. Biol. Chem. 283, 24826-24836.

• Mechanizm działania, struktura i dynamika białek redoks (oksydoreduktaz, cytochromów, białek żelazowo-siarkowych) na poziomie molekularnym, badany przy użyciu zaawansowanych technik spektroskopowych (optycznej, EPR) i inżynierii białkowej (ukierunkowana mutageneza, znakowanie sondami molekularnymi), z wykorzystaniem m.in. modelowego układu bakterii fotosyntetyzujących
• Wolne rodniki i molekularne efekty chorobotwórczych i adaptacyjnych mutacji mitochondrialnych
• Badanie mechanizmów reakcji enzymatycznych (oksygenazy, oksydazy, reduktazy, oksydoreduktazy, sulfurylazy) za pomocą metod chemii kwantowej
• Modelowanie struktury kompleksów enzymatycznych

• Zainteresowanie i silna motywacja do pracy naukowej i laboratoryjnej oraz chęć poszerzenia wiedzy w zakresie tematycznym związanym z badaniami prowadzonymi w Zakładzie
• Dobra znajomość podstaw biochemii, biofizyki i biologii molekularnej
• Dobra znajomość języka angielskiego w mowie i piśmie
• Biegłość w obsłudze komputera
• Umiejętność pracy zespołowej