prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
stanowisko: profesor z tytułem honorowym profesora zwyczajnego
pokój: C021 (2.01.22), telefon: 12 664 61 22, e-mail: marta.dziedzicka-wasylewska@uj.edu.pl

dr hab. Sylwia Kędracka-Krok, profesor uczelni
pokój: C020 (2.01.21), telefon: 12 664 61 48, e-mail: sylwia.kedracka-krok@uj.edu.pl

dr hab. Andrzej Górecki, profesor uczelni
pokój: C023 (2.01.24), telefon: 12 664 61 51,  e-mail: andrzej.gorecki@uj.edu.pl

dr hab. Sylwia Łukasiewicz, adiunkt
pokój: C022 (2.01.23), telefon: 12 664 61 34, e-mail: sylwia.lukasiewicz@uj.edu.pl

dr hab. Agnieszka Polit, profesor uczelni
pokój: C019 (2.01.20), telefon: 12 664 61 56, e-mail: a.polit@uj.edu.pl

dr Piotr Bonarek, adiunkt
pokój: C023 (2.01.24), telefon: 12 664 61 51, e-mail: piotr.bonarek@uj.edu.pl

dr Ewa Błasiak, adiunkt
pokój: C019 (2.01.20), telefon: 12 664 61 56, e-mail: ewa.blasiak@uj.edu.pl

dr Ewelina Fic, adiunkt
pokój: C022 (2.01.23), telefon: 12 664 61 34, e-mail: ewelina.fic@uj.edu.pl

dr Małgorzata Figiel, asystent 
pokój: C022 (2.01.23), telefon: 12 664 61 34, e-mail: m.figiel@uj.edu.pl

dr Paweł Mystek, asystent 
pokój: C024 (2.01.25), telefon: 12 664 61 54, e-mail: pawel.mystek@uj.edu.pl

mgr Zuzanna Cepil, samodzielny biolog
pokój: C025 (2.01.26), telefon: 12 664 61 55, e-mail: zuzanna.cepil@uj.edu.pl

mgr Julia Łakomska, pokój: C025 (2.01.26), telefon: 12 664 61 55
mgr Dorota Mularczyk, pokój: C025 (2.01.26), telefon: 12 664 61 55
mgr Agata Kowalik, pokój: C025 (2.01.26), telefon: 12 664 61 55
mgr Karolina Chudaszek, pokój: C025 (2.01.26), telefon: 12 664 61 55

• Molekularne mechanizmy regulacji transkrypcji genów przez białka Yin Yang 1 i Yin Yang 2 (YY1 i YY2)
• Wpływ warunków środowiska komórkowego na strukturę i funkcjonowanie białka YY1
• Termodynamika rozpoznania molekularnego w układzie modelowym: rekombinowana lipokalina – ligand (rola jonizacji, hydratacji, dimeryzacji)
• Otrzymywanie nowych wariantów beta-laktoglobuliny o zadanych własnościach (zwiększanie stabilności, zmiana struktury czwartorzędowej, zwiększanie powinowactwa względem wybranych ligandów)
• Mechanizm aktywacji szlaków sygnalizacyjnych przebiegających z udziałem receptorów GPCR i białek G
• Mechanizm formowania platform sygnalizacyjnych receptorów GPCR i białek G z błonami biologicznymi. Rola lipidów w transdukcji sygnału zależnego od receptorów GPCR
• Rola błon w procesach homo- i hetero oligomeryzacji receptorów GPCR
• Oligomeryzacja GPCR oraz wpływ leków przeciwpsychotycznych na ten procesBadanie interakcji nanocząstek z komórkami docelowymi – optymalizacja nanonośników do kontrolowanego transportu i uwalniania substancji terapeutycznych
• Optymalizacja nanonośników do transportu substancji terapeutycznych przez barierę krew-mózg
• Otrzymywanie ligandów kierunkowych do celowanego transportu leków
• Badanie antynowotworowych właściwości mieszanki LCS10
• Badania proteomiczne ludzkich komórek układu nerwowego
• Badania leków przeciwdepresyjnych i przeciwpsychotycznych w modelach zwierzęcych (mózg szczura) oraz na ludzkich komórkach układu nerwowego
• Badania wpływu wyciszenia wybranych genów na: i) proteom ludzkich komórek nerwowych, ii) odpowiedź komórek na leki

Techniki

• Klonowanie, mutageneza ukierunkowana i przypadkowa
• Produkcja (w różnych systemach ekspresyjnych) i oczyszczanie białek rekombinowanych
• Mikroskopia konfokalna (FRET-FLIM, FRAP)
• Mikrokalorymetria izotermiczna i różnicowa (ITC, DSC)
• Metody spektroskopowe (dichroizm kołowy, fluorescencja stacjonarna i rozdzielcza w czasie, anizotropia fluorescencji, FRET)
• Techniki kinetyczne (skok temperatury, zatrzymany przepływ)
• Badanie oddziaływania białko-DNA: EMSA, anizotropia fluorescencji, analiza sekwencji
• Chromatografia cieczowa połączona z tandemową spektrometrią mas w kompleksowych analizach proteomicznych (LC-MS/MS) – przygotowanie próbek, projektowanie eksperymentów proteomicznych opartych na spektrometrii mas, analiza bioinformatyczna uzyskanych danych LC-MS/MS
• Badania interaktomiczne oraz badania fosfoproteomu
• Hodowla i różnicowanie komórek układu nerwowego
• Wyciszanie genów metodą CRISPR/Cas9 w komórkach układu nerwowego
• Detekcja białek z wykorzystaniem przeciwciał w komórkach układu nerwowego: Western Blot, immunocytochemia, obrazowanie subkomórkowe połączone z cytometrią przepływową, a także badania poziomu mRNA metodą q-PCR.
• Ekspresja fagowa (ang. phage display)
• ELISA, cytometria przepływowa
• HTRF

Sprzęt

• Wytrząsarka (New Brunswick Innova 43R)
• Mikrokalorymetr VP-ITC (MicroCal)
• Różnicowy kalorymetry skaningowy DSC (CSC, CSC 6100)
• Spektrofluorymetr do pomiarów rozdzielczych w czasie (Horiba, system 5000U)
• Spektropolarymetr Jasco, model J-170
• Spektrofluorymetr do pomiarów kinetyki zatrzymanego przepływu (Applied Photophysics, SX-17 MW)
• Spektrofluorymetr do pomiarów szybkiej kinetyki skoku temperatury (Hi-Tech Scientific, PTJ-64)
• Układy do chromatografii FPLC (Amersham, ÄktaExplorer, Purifier, Pure)
• Ultrawirówka (Thermo, WXUltra 80)

1. Sylwia Kędracka-Krok: Charakterystyka działania klozapiny i risperidionu na poziomie jądra komórkowego. (2018–2022). OPUS 13, NCN

1. Bonarek P, Mularczyk D, Loch J, Dziedzicka-Wasylewska M. Probing the ligand-binding pocket of recombinant β-lactoglobulin: Calorimetric and spectroscopic studies. Biophys Chem. 2022 Apr;283:106770. 
2. Kowalik A, Majerek M, Mrowiec K, Solich J, Faron-Górecka A, Woźnicka O, Dziedzicka-Wasylewska M, Łukasiewicz S. Dopamine D2 and Serotonin 5-HT1A Dimeric Receptor-Binding Monomeric Antibody scFv as a Potential Ligand for Carrying Drugs Targeting Selected Areas of the Brain. Biomolecules 2022 May 26;12(6):749.
3. Surman M, Kędracka-Krok S, Wilczak M, Rybczyński P, Jankowska U, Przybyło M. Comparative Proteomic Profiling of Ectosomes Derived from Thyroid Carcinoma and Normal Thyroid Cells Uncovers Multiple Proteins with Functional Implications in Cancer. Cells 2022 Mar 31;11(7):1184.
4. Chmielińska A, Stepien P, Bonarek P, Girych M, Enkavi G, Rog T, Dziedzicka-Wasylewska M, Polit A. Can di-4-ANEPPDHQ reveal the structural differences between nanodiscs and liposomes? Biochim Biophys Acta Biomembr. 2021 Sep 1;1863(9):183649. 
5. Polit A, Mystek P, Błasiak E. Every Detail Matters. That Is, How the Interaction between Gα Proteins and Membrane Affects Their Function. Membranes (Basel). 2021 Mar 20;11(3):222. Review
6. Łukasiewicz S, Mikołajczyk A, Błasiak E, Fic E, Dziedzicka-Wasylewska M. Polycaprolactone Nanoparticles as Promising Candidates for Nanocarriers in Novel Nanomedicines. Pharmaceutics. 2021 Feb 1;13(2):191.
7. Surman M, Kędracka-Krok S, Jankowska U, Drożdż A, Stępień E, Przybyło M. Proteomic Profiling of Ectosomes Derived from Paired Urothelial Bladder Cancer and Normal Cells Reveals the Presence of Biologically-Relevant Molecules. Int J Mol Sci. 2021 Jun 24;22(13):6816.
8. Jankowska U, Skupien-Rabian B, Swiderska B, Prus G, Dziedzicka-Wasylewska M, Kedracka-Krok S. Proteome Analysis of PC12 Cells Reveals Alterations in Translation Regulation and Actin Signaling Induced by Clozapine. Neurochem Res. 2021 Aug;46(8):2097-2111. 
9. Stach N, Karim A, Golik P, Kitel R, Pustelny K, Gruba N, Groborz K, Jankowska U, Kedracka-Krok S, Wladyka B. Drag M, Lesner A, Dubin G. Structural Determinants of Substrate Specificity of SplF Protease from Staphylococcus aureus. Int J Mol Sci. 2021 Feb 23;22(4):2220.
10. Smejda M, Kądziołka D, Radczuk N, Krutyhołowa R, Chramiec-Głąbik A, Kędracka-Krok S, Jankowska U, Biela A, Glatt S. Same but different – Molecular comparison of human KTI12 and PSTK. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res. 2021 Apr;1868(4):118945.
11. Wieczorek E, Kędracka-Krok S, Bystranowska D, Ptak M, Wiak K, Wygralak Z, Jankowska U, Ożyhar A. Destabilisation of the structure of transthyretin is driven by Ca2. Int J Biol Macromol. 2021 Jan 1;166:409-423.
12. Łukasiewicz S. Development of a New Polymeric Nanocarrier Dedicated to Controlled Clozapine Delivery at the Dopamine D2-Serotonin 5-HT1A Heteromers. Polymers (Basel). 2021 Mar 24;13(7):1000. Review
13. Kyzioł A, Łukasiewicz S, Sebastian V, Kuśtrowski P, Kozieł M, Majda D, Cierniak A. Towards plant-mediated chemistry – Au nanoparticles obtained using aqueous extract of Rosa damascena and their biological activity in vitro. J Inorg Biochem. 2021 Jan;214:111300.
14. Loch J, Bonarek P, Siuda M, Wróbel P, Lewiński K. Interactions of new lactoglobulin variants with tetracaine: crystallographic studies of ligand binding to lactoglobulin mutants possessing single substitution in the binding pocket. Acta Biochim Pol. 2021 Mar 15;68(1):23-28.
15. Kumar M, Markiewicz-Mizera J, Janna Olmos JD, Wilk P, Grudnik P, Biela AP, Jemioła-Rzemińska M, Górecki A, Chakraborti S, Heddle JG. A single residue can modulate nanocage assembly in salt dependent ferritin. Nanoscale. 2021 Jul 15;13(27):11932-11942.
16. Stepien P, Augustyn B, Poojari C, Galan W, Polit A, Vattulainen I, Wisniewska-Becker A, Rog T. Complexity of seemingly simple lipid nanodiscs. BBA – Biomembranes. 2020, 11, 83420.
17. Bonarek P, Loch JI, Tworzydło M, Cooper DR, Milto K, Wróbel P, et al. Structure-based design approach to rational site-directed mutagenesis of β-lactoglobulin. J Struct Biol. 2020 (210) 107493. 
18. Skupien-Rabian B, Jankowska U and Kedracka-Krok S. Analysis of a Nuclear Intrinsically Disordered Proteome. Methods Mol Biol. 2020;2175:181-196.
19. Mystek P, Rysiewicz B, Gregrowicz J, Dziedzicka-Wasylewska M, Polit A. Gγ and Gα identity dictate a G-protein heterotrimer plasma membrane targeting. Cells. 2019 8, 1246.
20. Łukasiewicz S, Fic E, Bzowska M, Dziedzicka-Wasylewska M. Isolation of human monoclonal scfv antibody specifically recognizing the D2-5-HT1A heteromer. J New Dev Chem. 2019 2:18-25.
21. Łukasiewicz S, Stachowicz A, Fic E, Błasiak E, Kowalik A, Dziedzicka-Wasylewska M. Different strategies used in the purification of human monoclonal scfv antibodies. J Biol Med. 2019 3:014-020.
22. Figiel M, Łakomska J, Miłek P, Dziedzicka-Wasylewska M, Górecki A. The transcription factor YY2 has less momentous properties of an intrinsically disordered protein than its paralog YY1. FEBS Lett. 2019 Jul;593(14):1787-1798.
23. Bonarek P, Polit A. Systematic calorimetric studies of proton exchange associated with binding of beta-lactoglobulin with ligand. Int J Biol Macromol. 2018 Dec;120:128-134.
24. Loch JI, Bonarek P, Tworzydło M, Łazińska I, Szydłowska J, Lipowska J, et al. The engineered β-lactoglobulin with complementarity to the chlorpromazine chiral conformers. Int. J. Biol. Macromol. 2018 114: 85–96. 
25. Kolasa M, Solich J, Faron-Górecka A, Żurawek D, Pabian P, Łukasiewicz S, Kuśmider M, Szafran-Pilch K, Szlachta M, Dziedzicka-Wasylewska M. Paroxetine and Low-dose Risperidone Induce Serotonin 5-HT1A and Dopamine D2 Receptor Heteromerization in the Mouse Prefrontal Cortex. Neuroscience. 2018 377:184-196
26. Kedracka-Krok S, Swiderska B, Bielecka-Wajdman AM, Prus G, Skupien-Rabian B, Jankowska U, Obuchowicz E. Impact of imipramine on proteome of rat primary glial cells. J Neuroimmunol. 2018 Jul 15;320:25-37.
27. Górka AK, Górecki A, Dziedzicka-Wasylewska M. Site-directed fluorescence labeling of intrinsically disordered region of human transcription factor YY1: The inhibitory effect of zinc ions. Protein Sci. 2018 Feb;27(2):390-401.
28. Figiel M, Górecki A. Physical Interaction of Human Yin Yang 1 Protein with DNA. Crit Rev Oncog. 2017 22(1-2):75-97.
29. Łukasiewicz S, Błasiak E, Szczepanowicz K, Guzik K, Bzowska M, Warszyński P, Dziedzicka-Wasylewska M. The interaction of clozapine loaded nanocapsules with the hCMEC/D3 cells – In vitro model of blood brain barrier. Colloids Surf B Biointerfaces. 2017 1:200-210.
30. Łukasiewicz S, Błasiak E, Szafran-Pilch K, Dziedzicka-Wasylewska M. Dopamine D2 and serotonin 5-HT1A receptor interaction in the context of the effects of antipsychotics – in vitro studies. J Neurochem. 2016 137:549-560.

• Badanie struktury białka Pho z D. melanogaster
• Analiza funkcjonalna mutantów białka YY1
• Wpływ stłoczenia makromolekularnego na strukturę i funkcjonowanie białka YY1
• Znaczenie hydratacji w rozpoznaniu molekularnym rekombinowanej laktoglobuliny dla wybranych ligandów
• Wpływ trwałej dimeryzacji na wiązanie ligandów przez laktoglobulinę
• Oczyszczanie rekombinowanej laktoglobuliny z frakcji ciał inkluzyjnych
• Uzyskanie złoża z immobilizowaną beta-laktoglobuliną
• Opracowanie metody produkcji i oczyszczania rekombinowanych białek błonowych z rodziny GPCR
• Rola błon lipidowych w kaskadach sygnalizacyjnych zależnych od białek G oraz ludzkich receptorów neurotransmiterów (mikroskopia konfokalna, FLIM-FRET)
• Analiza wpływu składu dwuwarstwy lipidowej na jej oddziaływanie z białkami G
• Otrzymywanie i charakterystyka ligandów kierunkowych wykorzystywanych do kontrolowanego transportu substancji terapeutycznych
• Badania in vitro oddziaływań substancji terapeutycznych w ludzkim modelu bariery krew-mózg
• Otrzymywanie białek fuzyjnych wykorzystywanych do badań oligomeryzacji białek błonowych z rodziny GPCR
• Badanie oligomeryzacji GPCR oraz wpływ leków przeciwpsychotycznych na ten proces
• Badanie wpływu leków przeciwdepresyjnych i przeciwpsychotycznych na proteom mózgu zwierząt doświadczalnych oraz ludzkich komórek neuronalnych z wykorzystaniem zaawansowanych technik opartych na tandemowej spektrometrii mas
• Charakterystyka morfologiczna, molekularna oraz funkcjonalna ludzkich linii neuronalnych
• Przeprowadzanie oraz weryfikacja wyciszania wybranych białek

Zainteresowanie biochemią strukturalną. Znajomość języka angielskiego. Rzetelność, umiejętność pracy w grupie, kindersztuba.

• Białka fuzyjne (WBT-BT2-201)
• Białka rekombinowane i ukierunkowana mutageneza (WBT-BCH350)
• Biochemia fizyczna (WBT-BCH359)
• Biochemia fizyczna – kurs podstawowy (WBT-BT602)
• Biologia strukturalna (WBT-BINF2-1.6)
• Chemia i struktura kwasów nukleinowych (WBT-BCH352)
• Inżynieria białek (WBT-BT121-A)
• Neurobiologia molekularna (WBl-IZ-NE/048)
• Neurochemia (WBT-BCH325)
• Neurochemia – wykład (WBT-BCH325-w)
• Podstawy neurochemii (WBL-IZ-NE/109)
• Practical Biochemistry (WBT-MBT2-7E)
• Proteomika (WBT-BCH392)
• Proteomika oparta na spektrometrii mas (WBT-BINF2-1.8)
• Seminarium licencjackie BT – Biochemia fizyczna i proteomika (WBT-BT490-C)
• Seminarium magisterskie – Zagadnienia biochemii strukturalnej w biotechnologii (WBT-BT2-020Z)
• Struktura i funkcja makrocząsteczek – metodologia badań (WBT-BCH540)

Zygmunt Wasylewski urodził się 13 czerwca 1942 roku w Chrzanowie. Tam też ukończył szkołę podstawową i w 1956 roku podjął naukę w Technikum Mechanicznym, którą po roku kontynuował w Technikum Koksochemicznym w Chorzowie gdzie uzyskał świadectwo dojrzałości. W latach 1962–1968 studiował chemię na Wydziale Matematyczno-Fizyczno-Chemicznym Uniwersytetu Jagiellońskiego. Pracę magisterską wykonał pod kierunkiem prof. Włodzimierza Ostrowskiego w Międzywydziałowej Katedrze Chemii Fizjologicznej w ówczesnej krakowskiej Akademii Medycznej (obecnie Collegium Medicum UJ). W pracy tej, zatytułowanej „Wyznaczanie parametrów cząsteczkowych fosfomonoesterazy metodą sączenia molekularnego", Zygmunt Wasylewski przedstawił wyznaczone eksperymentalnie wartości efektywnego promienia Stokesa, współczynnika dyfuzji oraz masy cząsteczkowej fosfomonoestrazy. Następnie przez rok mgr Wasylewski pracował na stanowisku asystenta naukowo-technicznego w Zakładzie Koloidów Katedry Chemii Fizycznej Wydziału Mat-Fiz-Chem UJ.

W 1969 roku rozpoczął pracę w kierowanym przez profesora Reifera Zakładzie Fizjologii i Biochemii Roślin rodzącego się właśnie (1970 rok) Instytutu Biologii Molekularnej UJ. Tematyka badawcza tego Zakładu nie pokrywała się jednak z zainteresowaniami młodego magistra, który w 1971 roku przeniósł się do kierowanego przez prof. Marię Sarnecką-Keller Zakładu Biochemii Zwierząt tegoż Instytutu. Już w dwa lata później mgr Wasylewski obronił doktorat pt. „Własności molekularne różnorodnych form kwaśnych fosfataz z wątroby i leukocytów", którego promotorem był prof. Aleksander Koj. W pracy tej posługując się z wyczuciem technikami chromatograficznymi, elektroforetycznymi oraz stosując ultrawirowanie w gradiencie gęstości mgr Wasylewski określił stopień oligomeryzacji cząsteczek badanych fosfataz oraz geometrię ułożenia białkowych podjednostek, a także wykazał podobieństwo strukturalne kwaśnych fosfataz wyizolowanych z różnych tkanek.

W dalszej pracy zainteresowania naukowe dr. Zygmunta Wasylewskiego koncentrowały się wokół oddziaływań białek modelowych z niejonowymi i jonowymi detergentami, w tym w szczególności z detergentami kationowymi. W badaniach tych posługiwał się szeregiem zaawansowanych metod fizykochemicznych takich jak techniki spektroskopii w podczerwieni, Ramana, EPR, techniki hydrodynamicze jak filtracja żelowa, ultrawirowanie czy dializa równowagowa. Samodzielność i zaangażowanie zaowocowały obfitością publikacji i tytułem doktora habilitowanego uzyskanym w ciągu zaledwie sześciu lat (1979 rok).

Nowy rozdział w życiu naukowym dr. Wasylewskiego otworzył wyjazd na roczne (1979/80) stypendium do San Antonio (Texas University) gdzie zainteresował się zastosowaniem metody spektroskopii fluorescencji w badaniach struktury, własności i dynamiki białek. Trzeba podkreślić, że metody te pozwalają w łatwy sposób badać białka w roztworach wodnych, stanowiąc tym samym (obok NMR) niezbędne uzupełnienie dla metod krystalograficznych.

Docenta Wasylewskiego (tytuł docenta uzyskał w 1981 roku) można zaliczyć w poczet pionierów wdrażania technik fluorymetrycznych do biochemii białek. Obiektem „fluorescencyjnych" dociekań doc. Wasylewskiego były w tym okresie enzymy takie jak rodanaza, sulfotransferaza tiosiarczanu, heksokinaza drożdżowa, dehydrogenaza alkoholowa, metaloproteinaza, kinaza fosfoglicerynianu a także ludzki inhibitor proteinaz serynowych i wiele innych białek zawierających dwie lub więcej reszt tryptofanowych. Rezultatem tych prac były powstałe m.in. w kooperacji z prof. Horowitzem artykuły dotyczące indukowanych temperaturą i wiązaniem liganda zmian konformacyjnych białek w roztworze. Dalszemu rozwojowi w tej dziedzinie sprzyjała też współpraca doc. Wasylewskiego z prof. Efftinkiem z Uniwersytetu Missisippi (1986/87 roczny i w 1991 roku trzymiesięczny pobyt w charakterze profesora wizytującego).

W 1986 roku doc. Wasylewski wraz z kierowanym przez siebie zespołem badawczym opracował technikę rozkładu złożonych widm emisji fluorescencji białek wielo-tryptofanowych za pomocą wygaszania fluorescencji (FQRS – ang. fluorescence-quenching-resolved-spectroscopy). Technika ta jest dziś szeroko stosowana i znalazła swoje miejsce w renomowanych podręcznikach z zakresu spektroskopii fluorescencji.

W 1989 roku doc. Wasylewski uzyskał tytuł profesora biochemii, a w 1991 roku istniejąca już od początku lat 80. kierowana przez Niego grupa badawcza (Pracownia Fizykochemii Biopolimerów działająca w obrębie Zakładu Biochemii Zwierząt) została przekształcona w Zakład Biochemii Fizycznej. Zaplecze aparaturowe, wtedy jeszcze pracowni prof. Wasylewskiego, było stosunkowo bogate, a to dzięki niespotykanym zdolnościom konstruktorskim, uporowi i entuzjazmowi profesora Wasylewskiego, który projektował urządzenia, szukał wykonawców dla podzespołów projektowanej aparatury daleko poza murami Uniwersytetu, a następnie często własnoręcznie skręcał i montował poszczególne elementy. Trzeba tu przypomnieć, że możliwości pozyskiwania funduszy na zakup specjalistycznego sprzętu przez środowiska naukowe były wówczas niemal żadne, ale w momencie, kiedy sytuacja nieco się poprawiła, czyli mniej więcej w połowie lat 90. Profesor niezwłocznie rozpoczął starania o zakup wysokiej klasy aparatury pomiarowej.

Początkowo zainteresowania badawcze prof. Wasylewskiego ogniskowały się na wykorzystaniu metody FQRS i innych technik fluorescencyjnych do badania dynamiki molekularnej białek (m.in. parwalbuminy, melityny) w roztworze, ale też w modelowych układach błon biologicznych i w micelach. Zajmował się On wówczas badaniem mechanizmów wygaszania fluorescencji, efektu red edge oraz jakościową i ilościową analizą widm emisji fluorescencji. Jednak nieco później wykrystalizował się główny obszar tematyczny Zakładu Biochemii Fizycznej, który dotyczył wpływu wiązania funkcjonalnych ligandów przez bakteryjne białka regulatorowe na strukturę, dynamikę i funkcję tychże białek. Obiektami badawczymi prof. Wasylewskiego były białka regulujące procesy transkrypcji E. coli tzn.: represor operonu tryptofanu (TrpR), represor tetracykliny (TetR) oraz białko wiążące cAMP (CRP). Koordynowane przez prof. Wasylewskiego badania nad represorem tryptofanu z wykorzystaniem zmodyfikowanego białka pozbawionego zupełnie reszt tryptofanowych pozwoliły na określenie charakteru mikrootoczenia L-tryptofanu lokującego się w białku, a także wykazały znaczące zmiany w obszarze kieszeni wiążącej L-tryptofan pod wpływem wiązania się kompleksu TrpR-L-tryptofan do DNA. W badaniach tych wykorzystano technikę FQRS, a także stacjonarne i rozdzielcze w czasie pomiary emisji fluorescencji tryptofanu, jak również pomiary dichroizmu kołowego. Prowadzone równolegle badania represora tetracykliny z wykorzystaniem tych samych metod pomiarowych i mutantów białkowych zawierających pojedyncze reszty tryptofanu umożliwiły poznanie dynamiki konformacyjnej domeny białka odpowiedzialnej za oddziaływanie z DNA oraz charakterystykę zmian strukturalnych domen TetR zachodzących w wyniku interakcji białka z tetracykliną lub operatorowymi fragmentami DNA. Z kolei zastosowanie metody zatrzymanego przepływu (ang. stopped-flow) z detekcją fluorescencyjną pozwoliło na scharakteryzowanie kinetycznego mechanizmu oddziaływania białka TetR z DNA, a także na kinetyczny opis procesu indukcji ekspresji genów kodujących białka oporności pod wpływem wiązania tetracykliny, jak również na określenie roli jonów magnezu w procesie indukcji. Zastosowanie metody izotermicznego miareczkowania kalorymetrycznego (ITC) umożliwiło poznanie termodynamiki oddziaływania TetR-tetracyklina, natomiast na podstawie danych uzyskanych techniką różnicowej kalorymetrii skaningowej (DSC) zaproponowano model procesu termicznej denaturacji TetR i scharakteryzowano wpływ tetracykliny na stabilność białka.

Najobszerniejszą i prawdopodobnie najcenniejszą część dorobku naukowego prof. Wasylewskiego stanowią prace dotyczące białka CRP. Przygoda z CRP rozpoczęła się, można by rzec niewinnie, od charakterystyki własności fluorescencyjnych białka. Ale już nieco późniejsze, niełatwe kinetyczne badania z wykorzystaniem techniki zatrzymanego przepływu pozwoliły poznać stabilność oraz kinetykę zwijania i rozwijania białka, zaś dzięki zastosowaniu selektywnego fluorescencyjnego znakowania reszt cysteiny możliwe stało się zaproponowanie szczegółowego mechanizmu denaturacji chemicznej białka CRP. Urzeczywistnienie pomysłów Profesora dotyczących dalszych badań nad funkcją i strukturą białka CRP wymagało wprowadzenia wielu mutacji punktowych w „newralgicznych" obszarach białka. Realizacja tego ostatniego celu była tyleż wyzwaniem ileż pociągającą perspektywą. Dzięki niezłomności Profesora w dążeniu do wytyczonego celu, w obrębie Zakładu Biochemii Fizycznej powstała jedna pierwszych w Instytucie Biologii Molekularnej pracownia biologii molekularnej, w której metodą overlap extension PCR wprowadzano mutacje, weryfikując je następnie poprzez sekwencjonowanie DNA. Intensywność badań prowadzonych nad wieloma mutantami białka CRP wymogła konieczność modyfikacji technik hodowli bakteryjnych i oczyszczania białek. Efektem tego było wprowadzenie do procedur laboratoryjnych zaawansowanych metod chromatografii powinowactwa oraz automatyzacja preparatyki białka, możliwa dzięki wykorzystaniu biofermentora i specjalistycznego układu chromatograficznego. Zastosowanie mutantów pozwoliło na monitorowanie wywołanych oddziaływaniem z ligandem, zmian allosterycznych w CRP, dzięki czemu opisany został szczegółowy kinetyczny mechanizm wiązania cAMP. Jednocześnie prowadzone były wszechstronne badania strukturalne (z użyciem DLS, FRET, wygaszania fluorescencji, stacjonarnych i rozdzielczych w czasie pomiarów emisji i anizotropii fluorescencji) mające na celu opisanie zmian konformacyjnych w białku wywołanych jego oddziaływaniem z cAMP i DNA. Z kolei badania termodynamiki tworzenia kompleksu CRP-cAMP przeprowadzone zostały z wykorzystaniem metod mikrokalorymetrycznych (ITC, DSC). Ponieważ struktura krystalograficzna białka CRP nieskompleksowanego z ligandem nie jest do tej pory znana w środowisku naukowym toczyła się dyskusja na temat symetrii strukturalnej podjednostek homodimeru. W kontekście powstałego problemu badawczego zrodził się nowy nietuzinkowy pomysł prof. Wasylewskiego dotyczący konstrukcji heterodimeru białka CRP posiadającego tylko jedną resztę tryptofanu. Wyniki badań kinetyki wiązania cAMP monitorowanej przez transfer energii pomiędzy resztą Trp a znacznikiem fluorescencyjnym przyłączonym do reszty cysteiny, znajdującej się w tej samej co Trp lub drugiej podjednostce białka, wykazały symetrię konformacyjną podjednostek białka CRP.

Uwieńczenie pracy z CRP stanowił projekt mający na celu zbadanie wzajemnych oddziaływań pomiędzy elementami całego kompleksu transkrypcyjnego E. coli z wykorzystaniem wybranych fragmentów promotorowych DNA. Realizacja tego trudnego projektu wymagała rekonstrukcji polimerazy RNA z oczyszczonych rekombinatowych podjednostek białkowych. Tworzenie kompleksu transkrypcyjnego, w skład którego obok polimerazy RNA wchodził kompleks CRP-cAMP, monitorowano przez pomiary anizotropii fluorescencji znakowanych fluorescencyjnie odcinków DNA. W efekcie określono wpływ CRP na specyficzne i niespecyficzne interakcje RNAP-DNA. Ponadto zastosowanie spektroskopii fluorescencyjnej rozdzielczej w czasie (FRET, anizotropia fluorescencji) umożliwiło badanie dynamiki konformacyjnej kompleksów transkrypcyjnych.

Profesora Wasylewskiego fascynowały odkrycia techniczne w dziedzinie biochemii fizycznej i inżynierii molekularnej, którymi przecież koniec wieku XX eksplodował. Nie tylko podążał za nimi, aktualizując swoją wiedzę, ale wykorzystywał je praktycznie jako użyteczne narzędzia w codziennej pracy. Talent konstruktorski Profesora, ale i pragmatyczny rys Jego osobowości ujawniły się po raz kolejny w momencie, gdy wkraczając na zupełnie nowe obszary tematyki naukowej rozpoczął On badania nad wzajemnymi relacjami ludzkich receptorów neuroprzekaźników w błonach plazmatycznych. Przypuszczenia na temat ich heterodimeryzacji udało się po raz pierwszy potwierdzić eksperymentalnie właśnie dzięki Niemu, a należy podkreślić, że konkurencja w tej dziedzinie nauki jest ogromna. Planowane eksperymenty miały polegać na pomiarze czasów życia fluorescencji białek fluorescencyjnych związanych z receptorami w pojedynczej żywej komórce i wymagały zastosowania skomplikowanej aparatury, na zakup której nie było jednak środków. Potrzeba odpowiedzi na postawione pytanie była dla Profesora tak paląca, że korzystając z dostępnych w laboratorium podzespołów stworzył funkcjonalny układ pomiarowy.

Ostatni rok życia prof. Wasylewskiego wypełniły głównie prace nad konkretyzowaniem dwóch zupełnie nowych projektów naukowych. Jeden z nich dotyczył ludzkiego białka regulatorowego Ying-Yang1 i stanowił pewną analogię i rozszerzenie badań prowadzonych na bakteryjnym białku CRP drugi zaś miał polegać na zastosowaniu metod genomiki i proteomiki do badania wpływu leków przeciwdepresyjnych na profil białkowy komórki nerwowej. Etap ten zakończył się pełnym sukcesem manifestującym się pozyskaniem środków finansowych potrzebnych na realizację zamierzonych zadań.

Profesor Wasylewski był kierownikiem czterech trzyletnich projektów badawczych i jest autorem lub współautorem około sześćdziesięciu publikacji naukowych. W 1991 roku został odznaczony Krzyżem Kawalerskim Orderu Odrodzenia Polski, a w 2002 roku uzyskał tytuł profesora zwyczajnego. Był też członkiem Polskiego Towarzystwa Biochemicznego, a od początku lat 90. wielokrotnie był członkiem sekcji biologii molekularnej, biochemii i biofizyki Komitetu Badań Naukowych.

Drugim bardzo ważnym aspektem aktywności zawodowej prof. Wasylewskiego była praca dydaktyczna. Jako asystent prowadził zajęcia laboratoryjne w ramach pracowni specjalistycznej z biochemii. później, już jako adiunkt (1973 rok) – również z analizy instrumentalnej w biochemii. W 1980 roku doc. Wasylewski rozpoczął wykłady z biochemii fizycznej, które ściśle korelowały z prowadzonymi przez pracowników Jego Pracowni zajęciami laboratoryjnymi. Po ukształtowaniu się pracowni biologii molekularnej, w 1998 roku, wprowadził kurs inżynierii białka, który obejmował zarówno ćwiczenia jak i wykłady. Szczególnie ten ostatni kurs cieszy się dużym zainteresowaniem studentów, gdyż w całościowy sposób ujmuje zagadnienie otrzymywania mutantów białkowych, począwszy od manipulacji na poziomie DNA, przez izolację białka aż po określenie jego podstawowych własności strukturalnych i sprawdzenie aktywności biologicznej. Wraz z wprowadzeniem specjalizacji biochemii na kierunku Biotechnologii powstały dwa wysoce zaawansowane kursy: biochemia fizyczna II i inżynieria białka II. Profesor Wasylewski był promotorem 13 prac doktorskich i kilkudziesięciu prac magisterskich, był też recenzentem wielu prac naukowych i projektów badawczych.

Profesor Wasylewski był zawsze życzliwy studentom, zawsze miał dla nich czas i co rzadkie, pojawiających w zakładzie młodych ludzi obdarzał wielkim kredytem zaufania. Potrafił przyciągać studentów na wiele sposobów; w jednych rozbudzał żywe zainteresowanie tematyką lub metodyką, innych zarażał naukowym entuzjazmem, a jeszcze innych ujmował swoją otwartością i urokiem osobistym. Pewna studentka zapytana przez Profesora, czym chciałaby się zajmować w swojej pracy magisterskiej odpowiedziała – „Ja to bym chciała sklonować Mozarta", na co Profesor odpowiedział – „A my to właśnie robimy". Ta anegdota pokazuje jedną ważną cechę prof. Wasylewskiego: był On wizjonerem, wytyczał sobie cele, które dla innych mogły pozostawać jedynie w sferze marzeń i bez kompleksów dążył do ich realizacji. Lubił otaczać się młodymi ludźmi, którzy byli w stanie podzielać Jego entuzjazm i optymizm. Analizując Jego rozwój naukowy widać wyraźnie ewolucję tematyki, która stawała się coraz bardziej złożona, ale też coraz bardziej ważka, bardziej interesująca i jednocześnie coraz trudniejsza.

Życie zawodowe profesora Wasylewskiego nierozłącznie splecione było z życiem Instytutu Biologii Molekularnej (Wydział BiNoZ UJ). W latach 1981–1984 pełnił funkcję Zastępcy Dyrektora Instytutu ds. dydaktyki, a w latach 1997–2003 funkcję kierownika studiów doktoranckich. Był współtwórcą kierunku Biotechnologia i brał udział w procesie wyodrębnienia się Wydziału Biotechnologii UJ (2002 rok). Kilkakrotnie podejmował wysiłki zmierzające do utworzenia kierunku studiów Biochemii, będąc głęboko przekonanym o potrzebie wzmacniania kondycji swojej ukochanej dyscypliny nauki. Starania te niestety zakończyły się niepowodzeniem i pozostały niespełnionym marzeniem Profesora.

Profesor Wasylewski był człowiekiem, któremu leżało na sercu dobro kraju, o czym świadczyć może Jego zaangażowanie w działalność opozycyjną w okresie stanu wojennego i później. Był On jednym z sześciu członków uniwersyteckiej Tajnej Komisji Zakładowej Solidarności. Komisja ta, złożona z rekomendowanych członków oficjalnej struktury Solidarności była wyrazem sprzeciwu ludzi nauki wobec sponiewierania, którego doświadczali od „ludzi systemu". Działała ona w latach 1982–1988, a jej głównymi zadaniami było: przełamanie monopolu informacji „systemu" poprzez kolportaż prasy podziemnej, pomoc represjonowanym naukowcom, a także kontrola wewnętrzna władz uczelni poprzez opiniowanie kandydatów na ważne stanowiska. Działalność Komisji wiązała się z poważnym ryzykiem, czego jej członkowie byli świadomi, ale poczucie obowiązku wobec Uczelni i wobec kraju, a przede wszystkim poczucie godności kazały im to ryzyko podejmować. Co ciekawe, przez pewien czas spotkania Komisji odbywały się w mieszkaniu prof. Wasylewskiego. Później powstała Tajna Komisja Międzyuczelniana, w której prof. Wasylewski był reprezentantem UJ. Te ważne fakty z życia Uniwersytetu wciąż czekają na opisanie, podobnie jak inne, nie zawsze chlubne, szczegóły z tamtego trudnego okresu, ale co brzmi obiecująco stały się one w ostatnim czasie obiektem badań specjalnej Komisji Senackiej UJ.

Profesor Wasylewski był człowiekiem niezwykle energicznym, wiecznie młodym duchem, ale również bardzo sprawnym fizycznie. Jego pasją było narciarstwo i był rzeczywiście świetnym narciarzem, o czym mogli się przekonać naocznie uczestnicy dorocznej instytutowej szkoły zimowej. Był wyjątkowym człowiekiem łączącym w sobie wydawałoby się sprzeczne cechy pragmatyka i idealisty. Zapatrzony w przyszłość, pogodny, rodzinny, po prostu ludzki, odszedł nagle, w kwiecie wieku, pogrążając w żalu współpracowników i przyjaciół.

zebrała: Sylwia Kędracka-Krok

Zakład Biochemii Fizycznej wywodzi się z prowadzonej przez profesora Wasylewskiego od początku lat 80 XX w. Pracowni Fizykochemii Biopolimerów. Zakład został powołany do życia w roku 1991 decyzją Rady Instytutu Biologii Molekularnej Wydziału Biologii i Nauk o Ziemi. ZBF mieścił się na I piętrze budynku przy Alejach Mickiewicza 3. Dzięki wieloletnim wytrwałym staraniom prof. Wasylewski wyposażył go w bogaty zestaw aparatury pomiarowej, umożliwiającej badanie zmian strukturalnych w białkach i kwasach nukleinowych. 

W ramach zajęć dydaktycznych w ZBF prowadzono kurs Biochemia fizyczna przeznaczony dla specjalizacji biologia molekularna oraz dla studentów chemii ze specjalnością chemia biologiczna. Wraz z powstaniem nowego kierunku studiów – biotechnologii – zajęcia w ZBF zostały poszerzone o kurs Inżynieria białek (1997). W roku 2002 IBM UJ otrzymał pełną autonomię i stał się Wydziałem Biotechnologii (obecnie Wydział Biochemii Biofizyki i Biotechnologii). W ZBF wprowadzono wtedy nowe, specjalistyczne kursy (Biochemia Fizyczna II, Inżynieria białek II, Biochemia fizyczna dla biofizyków). 

Pracownikami i /lub doktorantami w zespole prof. Wasylewskiego w latach 1980–2006 byli:

• dr Henryk Kołoczek (doktorat 1985)
• mgr Alicja Waśniowska
• dr Wiesław Stryjewski (doktorat 1987)
• Małgorzata Mądry
• mgr Małgorzata Duda
• dr Olimpiusz Wenhrynowicz (doktorat 1986)
• dr Paweł Kaszycki (doktorat 1990)
• dr Andrzej Guz (doktorat 2002)
• dr Krystyna Ślizowska
• mgr Sławomir Kuszaj
• dr Zofia Blicharska (doktorat 2000)
• mgr Monika Drwięga
• dr Barbara Kępys
• dr Marcin Wasylewski
• dr Jędrzej Małecki (doktorat 1999)
• dr Sylwia Kędracka-Krok (doktorat 2004)
• dr Agnieszka Polit (doktorat 2002)
• dr Urszula Błaszczyk (doktorat 2003)
• dr Magdalena Tworzydło (doktorat 2004)
• dr Andrzej Górecki (doktorat 2006)
• mgr Piotr Bonarek
• mgr Jan Mikołajczak
• mgr Anna Kwasek
• mgr Ewelina Fic
• mgr Sylwia Łukasiewicz
• mgr Joanna Andrecka

Po nagłej śmierci Profesora, w lipcu 2006 roku, kierowania Zakładem Biochemii Fizycznej podjęła się prof. Marta Dziedzicka-Wasylewska, dzięki czemu, pomimo trudnej sytuacji, młody zespół ZBF mógł kontynuować działalność dydaktyczną i naukową w niezmienionym składzie i miejscu.

Już pod okiem prof. Dziedzickiej-Wasylewskiej doktoraty obronili i zostali pracownikami ZBF:

• Piotr Bonarek (doktorat 2006)
• Ewelina Fic (doktorat 2007)
• Sylwia Łukasiewicz (doktorat 2009).

W roku 2008 pracownicy ZBF byli organizatorami XXXV Szkoły Zimowej, której celem było upamiętnienie postaci i osiągnięć naukowych Profesora Wasylewskiego. Konferencja nosiła tytuł „Struktura a funkcja białek i kwasów nukleinowych" i wzięło w niej udział grono naukowców, z którymi Profesor współpracował lub dzielił swe zainteresowania badawcze.

W drugiej dekadzie XXI w. pracownikami naukowo-dydaktycznymi ZBF zostali: 

• dr Ewa Błasiak (doktorat 2015)
• dr Małgorzata Figiel (doktorat 2016)
• dr Paweł Mystek (doktorat 2018).

Na etacie technicznym zatrudniono była także mgr Kinga Nytko.

dr hab. Agnieszka Polit

tytuł: Rola domen błonowych w przekazie sygnału zachodzącego z udziałem receptorów dopaminowych i białek G
data nadania stopnia: 26 października 2021 r.

dr hab. Sylwia Łukasiewicz

tytuł: Interakcje nanokapsułka-komórka docelowa – badania w kierunku opracowania nośnika klozapiny
data nadania stopnia: 10 grudnia 2019 r.

dr hab. Andrzej Górecki

tytuł: Strukturalne i termodynamiczne aspekty funkcjonowania ludzkich czynników transkrypcyjnych. Badania białek TFIIB iYY1 w układach modelowych
data nadania stopnia: 21 maja 2019 r.

dr hab. Sylwia Kędracka-Krok

tytuł: Badania proteomiczne nad mózgiem w aspekcie depresji i schizofrenii oraz działania leków stosowanych w terapii tych chorób
data nadania stopnia: 26 lutego 2017 r.

dr Paweł Mystek
tytuł rozprawy: Przekazywanie sygnałów w układzie dopaminergicznym – lokalizacja i oddziaływanie receptora dopaminowego D1 z białkami G
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
promotor pomocniczy: dr Agnieszka Polit
data obrony: 10 kwietnia 2018 r.

dr Adam Górka
tytuł rozprawy: Analiza wewnątrzcząsteczkowych interakcji pomiędzy domenami ludzkiego czynnika transkrypcyjnego YIN YANG 1, w układzie in vitro
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
promotor pomocniczy: dr Andrzej Górecki
data obrony: 13 listopada 2018 r.

dr Urszula Jankowska
​tytuł rozprawy: Badania proteomiczne w aspekcie działania leków przeciwpsychotycznych w komórkach PC12
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
promotor pomocniczy: dr Sylwia Kędracka-Krok
data obrony: 20 grudnia 2016 r.

dr Małgorzata Figiel
​tytuł rozprawy: Analiza struktury i stabilności wariantów białka TRAIL o podwyższonej aktywności cytotoksycznej
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
promotor pomocniczy: dr Andrzej Górecki
data obrony: 13 maja 2016 r.

dr Ewa Błasiak
tytuł rozprawy: Fluorescencyjne badania oddziaływań receptorów dopaminowych w układzie modelowym in vitro – rola polimorfizmów pojedyncznego nukleotydu w obrębie receptorów D2
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
data obrony: 9 października 2015 r.

dr Filip Gołębiowski
tytuł rozprawy: Analiza oddziaływania ludzkiego czynnika transkrypcyjnego Yin Yang 1 z DNA
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
data obrony: 30 listopada 2012 r.

dr Anna Kwasek
tytuł rozprawy: Kinetyczne i termodynamiczne badania oddziaływań hemu z ludzką a1-makroglobuliną
promotor: prof. dr hab. Andrzej Kozik
data obrony: 17 czerwca 2011 r.

dr Sylwia Łukasiewicz
tytuł rozprawy: Fluorescencyjne badanie dimeryzacji w obrębie receptorów dopaminowych i serotoninowych w układzie modelowym in vitro
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
data obrony: 27 marca 2009 r.

dr Ewelina Fic
tytuł rozprawy: Fluorescencyjne badanie zmian konformacyjnych białka aktywatorowego CRP z bakterii Escherichia coli
promotor: prof. dr hab. Marta Dziedzicka-Wasylewska
data obrony: 30 października 2007 r.

dr Piotr Bonarek
tytuł rozprawy: Równowagowe badania oddziaływań  białka CRP z polimerazą RNA
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 7 listopada 2006 r. 

dr Andrzej Górecki
tytuł rozprawy: Kinetyczne i termodynamiczne badania oddziaływań cAMP z mutantami białka CRP z Escherichia coli
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 30 czerwca 2006 r. 

dr Sylwia Kędracka-Krok
tytuł rozprawy: Kinetyczne i równowagowe badania oddziaływań tetracykliny i DNA z represorem tetracykliny
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 7 maja 2004 r. 

dr Magdalena Tworzydło
tytuł rozprawy: Fluorescencyjne badania oddziaływania cAMP i DNA z muteinami białka aktywatorowego CRP z Escherichia coli
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 5 marca 2006 r. 

dr Urszula Błaszczyk
tytuł rozprawy: Spektroskopowe i termodynamiczne badania oddziaływań cAMP i DNA z białkiem wiążącym cAMP z Escherichia coli
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 21 marca 2003 r.

dr Agnieszka Polit
tytuł rozprawy: Kinetyczne i równowagowe badania oddziaływań cyklicznego AMP i DNA z białkiem aktywującym proces transkrypcji u Escherichia coli
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 3 grudnia 2002 r.

dr Andrzej Guz
tytuł rozprawy: Badanie procesów relaksacji i dynamiki molekularnej białek w modelowych układach odwróconych miceli
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 26 kwietnia 2002 r.

dr Zofia Blicharska
tytuł rozprawy: Fluorescencyjne badania oddziaływań represora tryptofanu  z DNA
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 25 stycznia 2000 r.

dr Jędrzej Małecki
tytuł rozprawy: Equilibrium and Kinetic Studies of cAMP and cGMP Binding and Structural Stability of Cyclic AMP Receptor Protein from Escherichia coli
promotor: prof. dr hab. Zygmunt Wasylewski
data obrony: 16 listopada 1999 r.

Rok akademicki 2020/2021

• Yana Babii (Biotechnologia molekularna) 
• Elżbieta Bzówka (Biotechnologia molekularna)
• Zuzanna Cepil (Neurobiologia)
• Grzegorz Czelakowski (Biochemia) 
• Timofii Fesenko (Biochemia) 
• Magdalena Kaczmarczyk (Biotechnologia molekularna)
• Aleksandra Konopka (Biotechnologia molekularna)
• Natalia Rybka (Biotechnologia molekularna)
• Izabela Smok (Biotechnologia molekularna) 
• Dominika Szyszko (Biotechnologia molekularna) 
• Marta Walczak (Biotechnologia molekularna)

Rok akademicki 2019/2020

• Paulina Borkowska (Biochemia)
• Krzysztof Pierzchała-Lichwa (Biochemia)

Rok akademicki 2018/2019

• Agata Cieślik (Biotechnologia molekularna)
• Agata Kowalik (Biotechnologia molekularna)
• Adrianna Próba (Biochemia)
• Katarzyna Lichańska (Biochemia)
• Filip Szubert (Biotechnologia molekularna)
• Aleksandra Rzeszuto (Biochemia)
• Tomasz Pasionek (Biofizyka)
• Joanna Pyrzewicz (Biochemia)

Rok akademicki 2017/2018

• Beata Rysiewicz (Biochemia)
• Przemysław Dutka (Biochemia)
• Marta Kluz (Biotechnologia molekularna)
• Dorota Mularczyk (Biofizyka)
• Mateusz Szwalec (Biofizyka)
• Piotr Miłek (Biotechnologia molekularna)
• Ahmed Hal (Molecular Biotechnology)

Rok akademicki 2016/2017

• Antoni Mikołajczyk (Biochemia)
• Filip Pamuła (Biochemia)
• Maciej Gacek (Biochemia)
• Alicja Cieślewicz (Biofizyka)
• Julia Łakomska (Biochemia)
• Magdalena Pilch (Bichemia)
• Cyntia Kubicka (Biochemia)
• Kajetan Sawa (Biotechnologia molekularna)

Rok akademicki 2015/2016

• Zuzanna Pakosz (Biofizyka)
• Dawid Deneka (Biotechnologia)
• Katažyna Milto (Biochemia)
• Gabriela Pruś (Biochemia)

Rok akademicki 2014/2015

• Anna Nieborak (Biotechnologia)
• Paweł Bąk (Neurobiologia)

Rok akademicki 2013/2014

• Ertugrul Anmak (Biotechnology in English)
• Karolina Wojciechowska (Biotechnologia)
• Katarzyna Buczak (Biochemia)

Rok akademicki 2013/2014

• Anna Baranowska (Biochemia)
• Viktoriya Kurylsto (Biotechnologia)
• Aleksandra Niedbałowska (Biotechnologia)
• Kinga Nytko (Biotechnologia)
• Agata Stachowicz (Biotechnologia)
• Katarzyna Wajda-Nikiel (Biotechnologia)
• Dawid Żyła (Biotechnologia)

Rok akademicki 2012/2013

• Michał Ciepiela (Biochemia)
• Jakub Lenard (Biotechnologia)
• Anna Piotrowska (Biochemia)
• Piotr Stępień (Biofizyka)
• Mateusz Wilamowski (Biofizyka)

Rok akademicki 2011/2012

• Anna Chmielińska (Biochemia)
• Andrzej Galiński (Biotechnologia)
• Paweł Mystek (Biofizyka)
• Agnieszka Skupień (Biotechnologia)
• Bożena Skupień-Rabian (Biotechnologia)
• Mateusz Śledź (Biotechnologia)
• Bianka Świderska (Biotechnologia)

Rok akademicki 2010/2011

• Michał Cnota (Chemia)   
• Mateusz Dyla (Biochemia)
• Dominika Olszewska (Chemia) 
• Barbara Sierpień (Biotechnologia)
• Dominika Szot (Chemia)
• Klaudyna Śpiewak (Chemia)

Rok akademicki 2009/2010

• Adam Górka (Biotechnologia)
• Roman Kityk (Biotechnologia)
• Kamila Miłkowska (Biotechnologia)
• Barbara Mojsa (Biotechnologia)
• Małgorzata Olech (Biotechnologia)
• Artur Piróg (Biotechnologia)
• Piotr Skrobecki (Chemia)
• Jakub Tomasik (Biotechnologia)

Rok akademicki 2008/2009

• Damian Dawidowski (Biotechnologia)
• Ewa Kowalczyk (Biotechnologia)
• Justyna Kuśmierczyk (Biotechnologia)
• Lech Moczulski (Biotechnologia)
• Katarzyna Smaga (Biofizyka)

Rok akademicki 2007/2008

• Marcin Cieślik (Biotechnologia)
• Dominika Gruszka (Biotechnologia)
• Marcin Jaciuk (Biotechnologia)
• Urszula Jankowska (Biotechnologia)
• Aleksandra Kałużny (Biotechnologia)
• Lucyna Ślusarz (Biotechnologia)
• Katarzyna Zabłocka (Biotechnologia)
• Karolina Zielińska (Biotechnologia)

Rok akademicki 2006/2007

• Marta Blamowska (Biotechnologia)
• Anna Cieślińska (Biotechnologia)
• Magdalena Gąska (Biotechnologia)
• Filip Gołębiowski (Biotechnologia)
• Jadwiga Oczoś (Biotechnologia)

Rok akademicki 2005/2006

• Ewa Błasiak (Biotechnologia)
• Anna Dziecichowicz (Fizyka medyczna)
• Jakub Gruszczyk (Biotechnologia)
• Lech Kaczmarczyk (Biotechnologia)
• Przemysław Łabuz (Biotechnologia)
• Alina Mazur (Chemia)
• Justyna Wojdyła (Biotechnologia)

Rok akademicki 2004/2005

• Łukasz Idec (Biotechnologia)
• Renata Kubiczek (Biologia)
• Eliza Płoskoń (Biotechnologia)

Rok akademicki 2003/2004

• Joanna Andrecka (Biotechnologia)
• Paweł Hodurek (Biotechnologia)
• Anna Jasiak (Biotechnologia)
• Magdalena Zaniewska (Biotechnologia)

Rok akademicki 2002/2003

• Aleksandra Mikołajka (Biotechnologia)
• Sylwia Łukasiewicz (Biotechnologia)
• Lech Wojakiewicz (Biotechnologia)

Rok akademicki 2001/2002

• Magdalena Budzowska (Biotechnologia)
• Anna Chrostek (Biotechnologia)
• Ewelina Fic (Biotechnologia)
• Agnieszka Gambuś (Biotechnologia)
• Stella Koprowska (Biologia)

Rok akademicki 2000/2001

• Anna Kłapyta-Kwasek (Chemia)
• Wojciech Piwko (Biotechnologia)

Rok akademicki 1999/2000

• Przemysław Błyszczuk (Biotechnologia)
• Paweł Śmiałowski (Biotechnologia)