prof. dr hab. Andrzej Kozik
stanowisko: profesor z tytułem honorowym profesora zwyczajnego
pokój: A104 (4.0.25), telefon: 12 664 65 25, e-mail: andrzej.kozik@uj.edu.pl
prof. dr hab. Adam Dubin, profesor emerytowany
pokój: 4.0.21 (A118), telefon: 12 664 65 11, e-mail: adam.dubin@uj.edu.pl
dr hab. Paweł Mak, profesor nadzwyczajny
pokój: 4.0.22 (A119), telefon: 12 664 65 38, e-mail: pawel.mak@uj.edu.pl
dr hab. Ibeth Guevara-Lora, profesor nadzwyczajny
pokój: 4.0.26 (A103), telefon: 12 664 65 27, e-mail: ibeth.guevara-lora@uj.edu.pl
dr hab. Benedykt Władyka, profesor nadzwyczajny
pokój: 4.0.21 (A118), telefon: 12 664 65 11, e-mail: benedykt.wladyka@uj.edu.pl
dr inż. Emilia Bonar, adiunkt
pokój: 4.0.21 (A118), telefon: 12 664 65 11, e-mail: emilia.bonar@uj.edu.pl
dr Michał Bukowski, adiunkt
pokój: 4.0.8 (A125), telefon: 12 664 65 44, e-mail: m.bukowski@uj.edu.pl
dr Dorota Satała, adiunkt
pokój: 4. 0.27 (A101), telefon: 12 664 65 24, e-mail: dorota.satala@uj.edu.pl
dr inż. Michał Banasik, asystent
pokój: 4.0.7 (A124), telefon: 12 664 65 06, e-mail: michal.banasik@uj.edu.pl
mgr Kamila Kulig, asystent
pokój: 4. 0.8 (A125), telefon: 12 664 65 44, e-mail: kamila.kulig@uj.edu.pl
dr Paulina Worsztynowicz, asystent
pokój: 4. 0.27 (A101), telefon: 12 664 65 24, e-mail: paulina.worsztynowicz@uj.edu.pl
mgr Ewelina Wronowska, samodzielny biolog
pokój: 4. 0.8 (A125), telefon: 12 664 65 44, e-mail: ewelina.wronowska@uj.edu.pl
mgr inż. Marcin Hydzik, pokój: 4.0.8 (A125), telefon: 12 664 65 44
mgr Monika Janczak, pokój: 4.0.7 (A124), telefon: 12 664 65 06
mgr Anna Mądry, pokój: 4.0.8 (A125), telefon: 12 664 65 43
mgr Kinga Chlebicka, pokój: 4.0.8 (A125), telefon: 12 664 65 43
mgr Aleksandra Żelazna, pokój: 4.0.8 (A125), telefon: 12 664 65 44
mgr Justyna Śmiałek, pokój 3.0.22 (B118), telefon: 12 664 63 41
- Molekularne mechanizmy oddziaływania patogen-gospodarz w infekcjach bakteryjnych i grzybiczych
- Biochemiczna i strukturalna charakterystyka czynników wirulencji (głównie sekrecyjnych enzymów proteolitycznych oraz powierzchniowych białek adhezyjnych) patogennych bakterii (m.in. gronkowców) i grzybów (m.in. drożdży Candida)
- Biochemiczna i strukturalna charakterystyka inhibitorów proteinaz
- Biochemiczna i strukturalna charakterystyka peptydów przeciwdrobnoustrojowych
- Modyfikacje struktury i funkcji białek w stanie zapalnym
- Funkcjonowanie układów generacji kinin i krzepnięcia krwi w stanach zapalnych i infekcjach
- Biochemia witamin i koenzymów
- Bakteryjne systemy toksyna-antytoksyna
- Różnorodne odmiany chromatografii cieczowej. Zakład posiada szereg chromatografów: niskociśnieniowych (Pharmacia, BioRad), średniociśnieniowych – FPLC (Pharmacia, Knauer) oraz wysokorozdzielczych – HPLC (Dionex, Shimadzu, Waters), z detektorami spektrofotometrycznymi i fluorescencyjnymi.
- Wyznaczanie sekwencji aminokwasowej białek i peptydów. W skład wyposażenia Zakładu wchodzi automatyczny sekwenator białek i peptydów Procise 491 (Applied Biosystems).
- Spektrometria mas. Zakład dysponuje spektrometrem mas HCT Ultra ETDII (Bruker) ze źródłem jonów typu ESI i analizatorem w postaci pułapki jonowej. Spektrometr ten pracuje w sprzężeniu z ultrawysokociśnieniowym chromatografem Ultimate 3000 z firmy Dionex. Ten układ LC-MS pozwala na identyfikację różnorodnych związków biologicznych na zasadzie precyzyjnego wyznaczania ich masy cząsteczkowej – bezpośrednio lub po fragmentacji enzymatycznej. W Zakładzie wykorzystywany jest przede wszystkim w badaniach proteomicznych oraz do identyfikacji i charakterystyki bioaktywnych peptydów.
- Techniki elektroforetyczne. Białka i peptydy analizowane są na żelach poliakrylamidowych jedno i dwuwymiarowych (1D i 2D), zarówno w formacie mini jak i dużym. Techniki te stosowane są do analizy zmian zachodzących w proteomach wewnątrzkomórkowych i wydzielniczych mikroorganizmów, traktowanych różnymi czynnikami. Wybrane białka identyfikowane są przy zastosowaniu bezpośredniego sekwencjonowania lub spektrometrii mas.
- Biologia molekularna. Wykorzystywane są takie techniki jak: amplifikacje fragmentów kwasów nukleinowych, klonowanie, oznaczanie poziomu ekspresji genów, przygotowywanie konstruktów plazmidowych, wprowadzanie i wyłączanie genów. Prowadzona jest również produkcja białek rekombinowanych w bakteryjnych systemach ekspresyjnych (Escherichia coli, Bacillus subtilis, Staphylococcus spp.) oraz komórkach drożdżowych (Pichia pastoris).
- Pomiary dynamicznego rozpraszania światła (DLS). Urządzenie do pomiarów DLS – model DynaPro firmy Protein Solutions, pozwala na bezpośrednią analizę rozmiarów cząsteczek białek w roztworze. Na podstawie wyznaczanego przez spektrometr DLS promienia hydrodynamicznego białka można wyliczyć jego masę cząsteczkową, określić jednorodność analizowanego preparatu oraz śledzić procesy, którym towarzyszy zmiana rozmiarów cząsteczek białkowych, np. w wyniku agregacji bądź wiązania ligandów.
- Paweł Mak: Badania nad regulacją biosyntezy oraz aktywnością prozapalną izoform bakteriocyny peptydowej BacSp222. (2019-2022). Opus 16, NCN.
- Emilia Bonar: Transkryptomiczna i proteomiczna analiza efektów mutacji skutkującej nadprodukcją toksyny PVL u Staphylococcus aureus. (2019-2020). Miniatura 2, NCN.
- Benedykt Władyka: Badania roli układów toksyna-antytoksyna w antybiotykooporności gronkowców. (2018-2021). Opus 13, NCN.
- Andrzej Kozik: Enzymy cytoplazmatyczne patogennych drożdżaków z rodzaju Candida, „chałturzące” jako adhezyny na ścianie komórkowej – strukturalne podstawy nowej funkcji. (2017-2020). Opus 12, NCN.
- Michał Bukowski: Badanie nowych bakteryjnych mechanizmów regulacji ekspresji genów w kontekście interakcji między komórkami gronkowca złocistego a komórkami gospodarza w rozwoju patogenezy. (2016-2019). Sonata 11, NCN.
- Mądry A, Jendroszek A, Dubin G, Wladyka B. (2019) Production of Lysostaphin by Nonproprietary Method Utilizing a Promoter from Toxin-Antitoxin System. Mol Biotechnol 61:774-782.
- Nowakowski M, Jaremko Ł, Wladyka B, Dubin G, Ejchart A, Mak P. (2018) Spatial attributes of the four-helix bundle group of bacteriocins - The high-resolution structure of BacSp222 in solution. Int. J. Biol. Macromol. 107B, 2715-2724.
- Bonar E, Wojcik I, Jankowska U, Kedracka-Krok S, Bukowski M, Polakowska K, Lis MW, Kosecka-Strojek M, Sabat AJ, Dubin G, Friedrich AW, Miedzobrodzki J, Dubin A, Wladyka B (2016) Identification of secreted exoproteome fingerprints of highly-virulent and non-virulent Staphylococcus aureus strains. Front Cell Infect Microbiol 6:51.
- Wladyka B, Piejko M, Bzowska M, Pieta P, Krzysik M, Mazurek Ł, Guevara-Lora I, Bukowski M, Sabat AJ, Friedrich AW, Bonar E, Międzobrodzki J, Dubin A, Mak P (2015) A peptide factor secreted by Staphylococcus pseudintermedius exhibits properties of both bacteriocins and virulence factors. Sci Rep 5:14569.
- Bochenska O, Rapala-Kozik M, Wolak N, Kamysz W, Grzywacz D, Aoki W, Ueda M, Kozik A (2015) Inactivation of human kininogen-derived antimicrobial peptides by secreted aspartic proteases produced by the pathogenic yeast Candida albicans. Biol Chem 396:1369-75.
- Kozik A, Gogol M, Bochenska O, Karkowska-Kuleta J, Wolak N, Kamysz W, Aoki W, Ueda M, Faussner A, Rapala-Kozik M (2015) Kinin release from human kininogen by 10 aspartic proteases produced by pathogenic yeast Candida albicans. BMC Microbiol 15:60.
- Kozik A, Karkowska-Kuleta J, Zajac D, Bochenska O, Kedracka-Krok S, Jankowska U, Rapala-Kozik M (2015) Fibronectin-, vitronectin- and laminin-binding proteins at the cell walls of Candida parapsilosis and Candida tropicalis pathogenic yeasts. BMC Microbiol 15:197.
- Karkowska-Kuleta J, Kozik A. (2014) Moonlighting proteins as virulence factors of pathogenic fungi, parasitic protozoa and multicellular parasites. Mol Oral Microbiol 29:270-283.
- Guevara-Lora I, Stalinska K, Augustynek B, Labedz-Maslowska A. (2014) Influence of kinin peptides on monocyte-endothelial cell adhesion. J Cell Biochem 115:1985-1995.
- Bukowski M, Lyzen R, Helbin WM, Bonar E, Szalewska-Palasz A, Wegrzyn G, Dubin G, Dubin A, Wladyka B. (2013) A regulatory role for Staphylococcus aureus toxin-antitoxin system PemIKSa. Nat Commun 4:2012.
- Izolowanie i biochemiczna charakterystyka enzymów proteolitycznych
- Ekspresja białek w heterologicznym bakteryjnym układzie ekspresyjnym
- Klonowanie, ekspresja i oczyszczanie białek rekombinowanych
- Peptydy antybakteryjne: izolowanie, oczyszczanie, sekwencjonowanie i charakterystyka biochemiczna
- Bakteriocyny: izolowanie, oczyszczanie, sekwencjonowanie i charakterystyka biochemiczna
- Nowe techniki w chemii białek i peptydów
- Oddziaływanie białek układu kontaktu: kininogenu, prekalikreiny i czynnika XII z powierzchnią wybranych gatunków rodzaju Candida
- Generacja kinin przez proteinazy produkowane i sekrecjonowane przez Candida spp.
- Mechanizmy produkcji kinin w różnych modelach komórkowych
- Ekspresja genów i białek zaangażowanych w regulacji stanu zapalnego ze szczególnym uwzględnieniem układu generacji kinin
- Systemy toksyna-antytoksyna: identyfikacja, charakterystyka, zastosowania w biotechnologii
Bakteryjne regulatory ekspresji genów
Zainteresowanie aspektami teoretycznymi oraz pracą eksperymentalną w zakresie biochemii, inżynierii genetycznej i fizykochemii.