Przejdź do głównej treści
Pomiń baner

Pracownia Strukturalnej Dynamiki Białek – Centrum Dioscuri Dynamiki Strukturalnej Receptorów

noglylab.eu

dr Przemysław Nogły, profesor uczelni
pokój: C042 (2.01.31)
telefon: 12 664 65 91
e-mail: przemyslaw.nogly@uj.edu.pl

 

dr Theo Battista, adiunkt
pokój: 1.01.4, telefon: 12 664 6124, e-mail: theo.battista@uj.edu.pl

dr Magdalena Pachota, adiunkt
pokój: 1.01.4, telefon: : 12 664 6124, e-mail: magdalena.pachota@uj.edu.pl

dr Bence Olasz, adiunkt
pokój1.01.4, telefon: : 12 664 6124, e-mail: bence.olasz@uj.edu.pl

mgr Katarzyna Friedlein-Wójtowicz, specjalista (menedżer projektu)
pokój: L001, telefon: 12 664 67 19, telefon kom. 502 015 895, e-mail: katarzyna.friedlein-wojtowicz@uj.edu.pl

mgr Aleksandra Solecka, samodzielny biolog (menedżer laboratorium )
pokój: 3.01.06, telefon 12 664 67 01, e-mail: aleksandra.solecka@uj.edu.pl

mgr Ayesha Asghar
pokój: 3.01.06, telefon: 12 664 67 01, e-mail: ayesha.asghar@doctoral.uj.edu.pl

  • Molekularne mechanizmy aktywacji receptorów
  • Transmisja sygnału
  • Mechanizm transportu w białkach błonowych
  • Rozwój i integracja metod badania dynamiki strukturalnej białek

  • Krystalografia
  • Seryjna krystalografia czasowo-rozdzielcza (synchrotrony i lasery rentgenowskie na swobodnych elektronach)
  • Krystalizacja w lipidowych fazach sześciennych
  • Biochemiczna i biofizyczna charakterystyka białek
  • Testy funkcjonalne

  1. Przemyslaw Nogly: Dioscuri Centre for Structural Dynamics of Receptors (2022–2027). Centrum Doskonałości Naukowej Dioscuri. Program zainicjowany przez Towarzystwo Maxa Plancka, zarządzany wspólnie z Narodowym Centrum Nauki i finansowany wspólnie przez Ministerstwo Edukacji i Nauki (MEiN) oraz niemieckie Federalne Ministerstwo Edukacji i Badań (BMBF).

  1. Ultrafast structutral changes direct the first molecular events of vision. Gruhl T, Weinert T, Rodrigues M, Milne CJ, Ortolani G, Nass K, Nango E, Sen S, Johnson PJM, Cirelli C, Furrer A, Mous S, Skopintsev P, James D, Dworkowski F, Båth P, Kekilli D, Ozerov D, Tanaka R, Glover H, Bacellar C, Brünle S, Casadei CM, Diethelm AD, Gashi D, Gotthard G, Guixà-González R, Joti Y, Kabanova V, Knopp G, Lesca E, Ma P, Martiel I, Mühle J, Owada S, Pamula F, Sarabi D, Tejero O, Tsai C, Varma N, Wach A, Boutet S, Tono K, Nogly P, Deupi X, Iwata S, Neutze R, Standfuss J, Schertler G and Panneels V. (2023) Nature accepted.
  2. Dynamics and mechanism of a light-driven chloride pump. Mous S, Gotthard G, Ehrenberg D, Sen S, Weinert T, Johnson PJM, James D, Nass K, Furrer A, Kekilli D, Ma P, Brünle S, Casadei CM, Martiel I, Dworkowski F, Gashi D, Skopintsev P, Wranik M, Knopp G, Panepucci E, Panneels V, Cirelli C, Ozerov D, Schertler GFX, Wang M, Milne C, Standfuss J, Schapiro I, Heberle J and Nogly P. (2022) Science 375, 845-851
  3. Femtosecond to millisecond structural changes in a light-driven sodium pump. Skopintsev P, Ehrenberg D, Weinert T, James D, Kar R, Johnson P, Ozerov D, Furrer A, Martiel I, Dworkowski F, Nass K, Knopp G, Cirelli C, Arrell C, Gashi D, Mous S, Wranik M, Gruhl T, Kekilli D, Bruenle S, Deupi X, Schertler G, Benoit R, Panneels V, Nogly P, Schapiro I, Milne C, Heberle J and Standfuss J. (2020) Nature 583, 314–318
  4. Proton uptake mechanism in bacteriorhodopsin captured by serial synchrotron crystallography. Weinert T, Skopintsev P, James D, Dworkowski F, Panepucci E, Kekilli D, Furrer A, Brünle S, Mous S, Ozerov D, Nogly P, Wang M and Standfuss J. (2019) Science 365, 61-65
  5. Structural Basis for Allosteric Ligand Recognition in the Human CC Chemokine Receptor 7. Jaeger K, Bruenle S, Weinert T, Guba W, Muehle J, Miyazaki T, Weber M, Furrer A, Haenggi N, Tetaz T, Huang CY, Mattle D, Vonach JM, Gast A, Kuglstatter A, Rudolph MG, Nogly P, Benz J, Dawson RJP and Standfuss J. (2019) Cell 178, 1222-1230
  6. Crystal structure of jumping spider rhodopsin-1 as a light sensitive GPCR. Varma N, Mutt E, Mühle J, Panneels V, Terakita A, Deupi X, Nogly P, Schertler GFX and Lesca E. (2019) Proceedings of the National Academy of Sciences 116, 14547-14556
  7. Retinal isomerization in bacteriorhodopsin captured by a femtosecond X-ray laser. Nogly P, Weinert T, James D, Carbajo S, Ozerov D, Furrer A, Gashi D, Borin V, Skopintsev P, Jaeger K, Nass K, Båth P, Bosman R, Koglin J, Seaberg M, Lane T, Kekilli D, Brünle S, Tanaka T, Wu W, Milne C, White T, Barty A, Weierstall U, Panneels V, Nango E, Iwata S, Hunter M, Schapiro I, Schertler G, Neutze R and Standfuss J. (2018) Science 361, 6398
  8. Crystal structure of rhodopsin in complex with a mini-G(o) sheds light on the principles of G protein selectivity. Tsai CJ, Pamula F, Nehmé R, Mühle J, Weinert T, Flock T, Nogly P, Edwards PC, Carpenter B, Gruhl T, Ma P, Deupi X, Standfuss J, Tate CG and Schertler GFX. (2018) Science Advances 4, eaat7052
  9. A three-dimensional movie of structural changes in bacteriorhodopsin. Nango E, Royant A, Kubo M, Nakane T, Wickstrand C, Kimura T, Tanaka T, Tono K, Song C, Tanaka R, Arima T, Yamashita A, Kobayashi J, Hosaka T, Mizohata E, Nogly P, Sugahara M, Nam D, Nomura T, Shimamura T, Im D, Fujiwara T, Yamanaka Y, Jeon B, Nishizawa T, Oda K, Fukuda M, Andersson R, Båth P, Dods R, Davidsson J, Matsuoka S, Kawatake S, Murata M,  Nureki O, Owada S, Kameshima T, Hatsui T, Joti T, Schertler G, Yabashi M, Bondar A, Standfuss J, Neutze R and Iwata S. (2016) Science 354, 1552-1557
  10. Lipidic cubic phase injector is a viable crystal delivery system for time-resolved serial crystallography. Nogly P, Panneels V, Nelson G, Gati C, Kimura T, Milne C, Milathianaki D, Kubo M, Wu W, Conrad C, Coe J, Bean R, Zhao Y, Båth P, Dods R, Harimoorthy R, Beyerlein KR, Rheinberger J, James D, DePonte D, Li C, Sala L, Williams G, Hunter M, Koglin JE, Berntsen P, Nango E, Iwata S, Chapman HN, Fromme P, Frank M, Abela R, Boutet S, Barty A, White TA, Weierstall U, Spence J, Neutze R, Schertler G and Standfuss J. (2016) Nature Communications 7, 12314