Naukowcy odkryli nieznany dotąd mechanizm przenikania odżywczych peptydów do wnętrza bakterii Porphyromonas gingivalis.
W dniu 11 maja w czasopiśmie „Nature Microbiology” ukazał się artykuł pt. Structural and functional insights into oligopeptide acquisition by the RagAB transporter from Porphyromonas gingivalis.
Bakteria Porphyromonas gingivalis jest w głównej mierze odpowiedzialna za rozwój paradontozy u ludzi, ale może również przyczyniać się do powstawania innych przewlekłych chorób zapalnych. Patogen ten jest niezdolny do rozkładania węglowodanów w celu pozyskania energii – do wzrostu wykorzystuje peptydy otrzymywane z białek pozakomórkowych ciętych przez proteinazy, tzw. gingipainy.
Wykorzystując krystalografię rentgenowską autorzy artykułu – Mariusz Madej, Zuzanna Nowakowska, Grzegorz Bereta oraz Jan Potempa – wykazali, że transport peptydów do wnętrza komórki odbywa się za pomocą kompleksu białkowego RagA2B2 ulokowanego w błonie. Lipoproteina RagB odpowiedzialna jest za wiązanie substratu, a równocześnie stanowi „pokrywkę” zamykającą od zewnątrz kanał utworzony z białka RagA, zależnego od wewnątrzkomórkowego białka TonB.
Naukowcy nie tylko zidentyfikowali nowy rodzaj transportera, który działa na podobnej zasadzie, jak kosz otwierany przez naciśnięcie pedału, ale również opisali szczegółowo preferencje P. gingivalis pod względem składu aminokwasowego pobieranych peptydów, a także ich długości.
Dzięki uzyskanym wynikom możliwe staje się zaprojektowanie leków, hamujących pobieranie peptydów przez ten kompleks, a przez to zatrzymujących rozwój patogenów.